• Open Daily: 10am - 10pm
    Alley-side Pickup: 10am - 7pm

    3038 Hennepin Ave Minneapolis, MN
    612-822-4611

Open Daily: 10am - 10pm | Alley-side Pickup: 10am - 7pm
3038 Hennepin Ave Minneapolis, MN
612-822-4611
Phe, Tyr i Trp: Badanie konformacyjne form jonowych i dimerycznych

Phe, Tyr i Trp: Badanie konformacyjne form jonowych i dimerycznych

Paperback

Chemistry

ISBN10: 6208476844
ISBN13: 9786208476847
Publisher: Wydawnictwo Nasza Wiedza
Published: Aug 29 2025
Pages: 96
Weight: 0.31
Height: 0.23 Width: 6.00 Depth: 9.00
Language: Polish
W pracy przedstawiono doglębną analizę konformacyjną trzech aminokwasów aromatycznych: tryptofanu, fenyloalaniny i tyrozyny, wraz z ich formami jonowymi i zwitterjonowymi, z wykorzystaniem obliczeń opartych na pierwszych zasadach. Dla każdego aminokwasu, obszerne skanowanie powierzchni energii potencjalnej ujawnilo liczne stabilne konformery, w tym ponad 50 unikalnych struktur dimerycznych dla każdego z nich. Stabilizacja tych struktur wynika z bogatej gry oddzialywań niekowalencyjnych, takich jak wiązania wodorowe (zwlaszcza NH-O), π-π stacking, CH-π, NH-π i OH-π. Formy monomeryczne faworyzowaly konformacje z silnym wewnątrzcząsteczkowym wiązaniem wodorowym, podczas gdy formy dimeryczne wykazywaly równowagę między wiązaniem wodorowym a oddzialywaniami aromatycznymi. Analiza atomów w cząsteczkach zapewnila dalszy wgląd w silę i naturę tych oddzialywań. Obserwacje porównawcze ze strukturami Protein Data Bank podkreślily preferencje zależne od geometrii: π-π stacking dominuje w bliskim zasięgu, podczas gdy interakcje CH-π w ksztalcie litery T są bardziej rozpowszechnione na większych odleglościach. Odkrycia te naświetlają skomplikowany niekowalencyjny krajobraz ksztaltujący konformacje aminokwasów w ukladach biologicznych.

Also in

Chemistry